Hydroksyprolina

Hydroksyprolina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas (2S,4R)-4-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	Hyp, Pro(OH), 4-hydroksyprolina, γ-hydroksyprolina, kwas 3-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
	Ogólne informacje
	Charakterystyka fizyczna
	bezbarwne kryształy
Wzór Hilla	C5H9NO3
Masa molowa	131,13 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	51-35-4
PubChem	5810
DrugBank	DB08847
SMILES
	C1C(CNC1C(=O)O)O
InChI
	InChI=1S/C5H9NO3/c7-3-1-4(5(8)9)6-2-3/h3-4,6-7H,1-2H2,(H,8,9)/t3-,4+/m1/s1
	InChIKey
	PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N
Właściwości
	Rozpuszczalność w wodzie
	łatwo rozpuszczalna: 361,1 g/l
	w innych rozpuszczalnikach
	trudno rozpuszczalna w etanolu
Temperatura rozkładu	273 °C
Wartości pK	pKa1 COOH: 1,82; pKa2 NH: 9,47;
Punkt izoelektryczny	5,74
Niebezpieczeństwa
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS.
Numer RTECS	TW3586500
Dawka śmiertelna	LD50 powyżej 16 000 mg/kg (szczur, drogą pokarmową)
	Podobne związki
Podobne związki	pirolidyna, prolina, hydroksylizyna
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
	Więcej identyfikatorów i właściwości może znajdować się w Wikidanych
	Multimedia w Wikimedia Commons

Hydroksyprolina, skr. Hyp – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie^[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej przy atomie węgla gamma.

Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w 1902 roku^[4]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolilowa(inne języki), która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest podstawowym aminokwasem białkowym, syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie, czyli więcej niż kilka ze standardowych aminokwasów białkowych)^[5]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu^[6].

Przypisy

1 2 3 Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0, OCLC 749698778 .
1 2 3 4 trans-4-Hydroxy-L-proline [PDF], karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich, Merck, 11 listopada 2025, numer katalogowy: H54409 [dostęp 2026-05-21] .
1 2 3 Properties of Amino Acids, [w:] CRC Handbook of Chemistry and Physics, William M.W.M. Haynes (red.), wyd. 97, Boca Raton: CRC Press, 2016, s. 7-2, ISBN 978-1-4987-5429-3, OCLC 961861918 (ang.).
↑ Robert Henry AdersR.H.A. Plimmer Robert Henry AdersR.H.A., The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 (ang.).
↑ Kelly L.K.L. Gorres Kelly L.K.L., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI: 10.3109/10409231003627991, PMID: 20199358, PMCID: PMC2841224 (ang.).
↑ Frank W.F.W. Kotch Frank W.F.W., Ilia A.I.A. Guzei Ilia A.I.A., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI: 10.1021/ja800225k, PMID: 18271593, PMCID: PMC2802593 (ang.).